Jotta kemiallisia reaktioita rikkoa joukkovelkakirjat täyttänyt kaikkia alkuperäisiä aineita, ne edellyttävät aktivoiva voima. Tätä kutsutaan reagensseiksi, jotka mahdollistavat lähtöaineiden muuttamisen lopullisiksi aineiksi tai tuotteiksi. Entsyymit, kuten hyvä katalyyttejä, ovat vastuussa lisää nopeutta kemiallisia reaktioita, vähentää aktivointi energia.
Entsyymit ovat proteiineja, jotka normaalisti katalysoivat biokemiallisia reaktioita elävissä näytteissä erittäin tarkasti. On mahdollista, että jotkut entsyymit ovat olemassa absoluuttisella tarkkuudella, ts. Ne soveltuvat vain tietyn reaktion katalysoimiseksi. Esimerkki tästä on ureaasi, joka on vastuussa urean hydrolyysin katalysoinnista.
On muita entsyymejä kuin ryhmän tarkkuus, kuten proteolyyttiset entsyymit, jotka ovat vastuussa joidenkin rakenteellisten ominaisuuksien omaavien peptidien hydrolyysin katalysoinnista. On myös stereokemiallisella tarkkuudella entsyymejä, jotka ovat vastuussa tietyn molekyylin eikä toisen molekyylin stereoisomeerireaktioiden katalysoinnista.
Tämä katalyyttinen liike tapahtuu useimmille entsyymeille pienellä molekyylialueella, joka tunnetaan nimellä "aktiivinen keskus". Molekyyliä, jolla entsyymi toimii, kutsutaan substraatiksi, se sitoutuu aktiiviseen keskukseen ja luo entsyymikompleksin, ja samalla kun se on kiinnittynyt entsyymiin, substraatista tulee tuote ja tässä se erotetaan entsyymistä.
Katalyysi entsyymi on symboloi seuraavalla yhtälöllä:
E + S → ES → E + P, tässä tapauksessa E tarkoittaa entsyymiä, S symboloi substraattia, P on reaktion tuote ja ES viittaa entsyymi-substraatti-kompleksiin.
Useimmissa entsymaattisissa reaktioissa entsyymien kertyminen on paljon pienempää kuin substraatin (E <S), joten ES on pienempi kuin S, mikä mahdollistaa vakaan tilan likiarvon soveltamisen ES: lle. Entsymaattisen katalyysin aikana sekä lämpötilalla että pH-arvolla on hyvä vaikutus reaktion kiihtyvyyteen suosimalla erittäin tehokkaiden arvojen olemassaoloa, joille reaktionopeus on lopullinen. Tällä tavalla entsyymit voidaan deaktivoida paljon nopeammin, kun lämpötila saavuttaa yli 35 ° C: n arvot proteiinien denaturoitumisen seurauksena.
